Qué aprenderás a hacer: Describir la estructura y función de las proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Cada aminoácido contiene un carbono central, un hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo R variable. El grupo R especifica a qué clase de aminoácidos pertenece: cadenas laterales hidrofílicas con carga eléctrica, cadenas laterales polares pero sin carga, cadenas laterales hidrofóbicas no polares y casos especiales.
Las proteínas tienen diferentes «capas» de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Las proteínas tienen una variedad de funciones en las células. Las principales funciones incluyen actuar como enzimas, receptores, moléculas de transporte, proteínas reguladoras de la expresión génica, etc. Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran una reacción química sin alterarse permanentemente. Tienen «sitios activos» donde se une el sustrato/reaccionante, y pueden ser activadas o inhibidas (inhibidores competitivos y/o no competitivos).
Resultados del aprendizaje
- Identificar las partes componentes de las proteínas
- Definir las diferentes capas de la estructura de las proteínas
- Identificar varias funciones principales de proteínas
Componentes de las proteínas
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y tienen la gama de funciones más diversa de todas las macromoléculas. Las proteínas pueden ser estructurales, reguladoras, contráctiles o protectoras; pueden servir para el transporte, el almacenamiento o las membranas; o pueden ser toxinas o enzimas. Cada célula de un sistema vivo puede contener miles de proteínas diferentes, cada una con una función única. Sus estructuras, al igual que sus funciones, varían enormemente. Sin embargo, todas son polímeros de aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal.
Las proteínas tienen diferentes formas y pesos moleculares; algunas proteínas tienen forma globular mientras que otras son de naturaleza fibrosa. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína globular, pero el colágeno, que se encuentra en nuestra piel, es una proteína fibrosa. La forma de las proteínas es fundamental para su función. Los cambios de temperatura, el pH y la exposición a sustancias químicas pueden provocar cambios permanentes en la forma de la proteína, lo que conlleva una pérdida de función o desnaturalización (que se analizará con más detalle más adelante). Todas las proteínas están formadas por diferentes disposiciones de los mismos 20 tipos de aminoácidos.
Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, que consiste en un átomo de carbono central unido a un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un átomo de hidrógeno. Todos los aminoácidos tienen además otro átomo o grupo de átomos variable unido al átomo de carbono central conocido como grupo R. El grupo R es la única diferencia de estructura entre los 20 aminoácidos; por lo demás, los aminoácidos son idénticos.
Figura 1. Los aminoácidos están formados por un carbono central unido a un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un átomo de hidrógeno. El cuarto enlace del carbono central varía entre los diferentes aminoácidos, como se ve en estos ejemplos de alanina, valina, lisina y ácido aspártico.
La secuencia y el número de aminoácidos determinan en última instancia la forma, el tamaño y la función de una proteína. Cada aminoácido está unido a otro aminoácido mediante un enlace covalente, conocido como enlace peptídico, que se forma mediante una reacción de deshidratación. El grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido se combinan, liberando una molécula de agua. El enlace resultante es el enlace peptídico.
Los productos formados por dicho enlace se denominan polipéptidos. Aunque los términos polipéptido y proteína se utilizan a veces indistintamente, un polipéptido es técnicamente un polímero de aminoácidos, mientras que el término proteína se utiliza para un polipéptido o polipéptidos que se han combinado entre sí, tienen una forma distinta y tienen una función única.
El significado evolutivo del citocromo c
El citocromo c es un componente importante de la cadena de transporte de electrones, una parte de la respiración celular, y se encuentra normalmente en el orgánulo celular, la mitocondria. Esta proteína tiene un grupo prostético hemo, y el ion central del hemo se reduce y se oxida alternativamente durante la transferencia de electrones. Dado que el papel de esta proteína esencial en la producción de energía celular es crucial, ha cambiado muy poco a lo largo de millones de años. La secuenciación de proteínas ha demostrado que existe una cantidad considerable de homología, o similitud, de la secuencia de aminoácidos del citocromo c entre las distintas especies; en otras palabras, el parentesco evolutivo puede evaluarse midiendo las similitudes o diferencias entre las secuencias de ADN o proteínas de varias especies.
Los científicos han determinado que el citocromo c humano contiene 104 aminoácidos. Para cada molécula de citocromo c de diferentes organismos que se ha secuenciado hasta la fecha, 37 de estos aminoácidos aparecen en la misma posición en todas las muestras de citocromo c. Esto indica que puede haber habido un ancestro común. Al comparar las secuencias de la proteína de los humanos y los chimpancés, no se encontró ninguna diferencia de secuencia. Cuando se compararon las secuencias de humanos y monos rhesus, la única diferencia encontrada fue en un aminoácido. En otra comparación, la secuenciación humana con la de la levadura muestra una diferencia en la posición 44.
Estructura de la proteína
Como se ha comentado anteriormente, la forma de una proteína es fundamental para su función. Para entender cómo la proteína adquiere su forma o conformación final, necesitamos comprender los cuatro niveles de la estructura de la proteína: primario, secundario, terciario y cuaternario (Figura 3).
La secuencia única y el número de aminoácidos en una cadena polipeptídica es su estructura primaria. La secuencia única de cada proteína viene determinada en última instancia por el gen que la codifica. Cualquier cambio en la secuencia del gen puede hacer que se añada un aminoácido diferente a la cadena polipeptídica, provocando un cambio en la estructura y la función de la proteína. En la anemia falciforme, la cadena β de la hemoglobina tiene una única sustitución de aminoácidos, lo que provoca un cambio tanto en la estructura como en la función de la proteína. Lo que más llama la atención es que una molécula de hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta que constan cada una de unos 150 aminoácidos. La molécula, por tanto, tiene unos 600 aminoácidos. La diferencia estructural entre una molécula de hemoglobina normal y una molécula de células falciformes -que disminuye drásticamente la esperanza de vida- es un solo aminoácido de los 600.
Figura 2. En este frotis de sangre, visualizado a 535 aumentos mediante microscopía de campo claro, las células falciformes tienen forma de media luna, mientras que las células normales tienen forma de disco. (crédito: modificación del trabajo de Ed Uthman; datos de la barra de escala de Matt Russell)
Debido a este cambio de un aminoácido en la cadena, los glóbulos rojos normalmente bicóncavos, o con forma de disco, adoptan una forma de media luna o «hoz», que obstruye las arterias. Esto puede dar lugar a un sinfín de problemas de salud graves, como disnea, mareos, dolores de cabeza y dolor abdominal para quienes padecen esta enfermedad.
Los patrones de plegado resultantes de las interacciones entre las porciones del grupo no R de los aminoácidos dan lugar a la estructura secundaria de la proteína. Las más comunes son las estructuras de hélice alfa (α) y de hoja plegada beta (β). Ambas estructuras se mantienen en forma mediante enlaces de hidrógeno. En la hélice alfa, los enlaces se forman entre uno de cada cuatro aminoácidos y provocan una torsión en la cadena de aminoácidos.
En la hoja β-plegada, los «pliegues» se forman mediante enlaces de hidrógeno entre los átomos de la columna vertebral de la cadena polipeptídica. Los grupos R están unidos a los carbonos y se extienden por encima y por debajo de los pliegues del plisado. Los segmentos plegados se alinean paralelamente entre sí, y los enlaces de hidrógeno se forman entre los mismos pares de átomos en cada uno de los aminoácidos alineados. Las estructuras de α-hélice y β-hoja plegada se encuentran en muchas proteínas globulares y fibrosas.
La estructura tridimensional única de un polipéptido se conoce como su estructura terciaria. Esta estructura se debe a las interacciones químicas entre varios aminoácidos y regiones del polipéptido. Principalmente, las interacciones entre los grupos R crean la compleja estructura terciaria tridimensional de una proteína. Pueden formarse enlaces iónicos entre los grupos R de diferentes aminoácidos, o enlaces de hidrógeno más allá de los que intervienen en la estructura secundaria. Cuando se produce el plegado de la proteína, los grupos R hidrofóbicos de los aminoácidos no polares se sitúan en el interior de la proteína, mientras que los grupos R hidrofílicos se sitúan en el exterior. Los primeros tipos de interacciones también se conocen como interacciones hidrofóbicas.
En la naturaleza, algunas proteínas están formadas por varios polipéptidos, también conocidos como subunidades, y la interacción de estas subunidades forma la estructura cuaternaria. Las interacciones débiles entre las subunidades ayudan a estabilizar la estructura global. Por ejemplo, la hemoglobina es una combinación de cuatro subunidades polipeptídicas.
Cada proteína tiene su propia secuencia y forma única que se mantiene unida por interacciones químicas. Si la proteína se somete a cambios de temperatura, pH o exposición a sustancias químicas, la estructura de la proteína puede cambiar, perdiendo su forma en lo que se conoce como desnaturalización, como se ha comentado anteriormente. La desnaturalización suele ser reversible porque la estructura primaria se conserva si se elimina el agente desnaturalizador, lo que permite a la proteína reanudar su función. A veces, la desnaturalización es irreversible y provoca una pérdida de función. Un ejemplo de desnaturalización de proteínas puede verse cuando se fríe o hierve un huevo. La proteína albúmina de la clara de huevo líquida se desnaturaliza al ponerla en una sartén caliente, pasando de ser una sustancia clara a una sustancia blanca opaca. No todas las proteínas se desnaturalizan a altas temperaturas; por ejemplo, las bacterias que sobreviven en aguas termales tienen proteínas adaptadas para funcionar a esas temperaturas.
Los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primario, secundario, terciario y cuaternario) se ilustran en la figura 3.
Figura 3. Los cuatro niveles de la estructura de las proteínas pueden observarse en estas ilustraciones. (crédito: modificación del trabajo del Instituto Nacional de Investigación del Genoma Humano)
Función de las proteínas
Los principales tipos y funciones de las proteínas se enumeran en la Tabla 1.
| Tabla 1. Tipos de proteínas y funciones | ||
|---|---|---|
| Tipo | Ejemplos | Funciones |
| Enzimas digestivas | Amilasa, lipasa, pepsina, tripsina | Ayudan a la digestión de los alimentos catabolizando los nutrientes en unidades monoméricas |
| Transporte | Hemoglobina, albúmina | Transportan sustancias en la sangre o la linfa por todo el cuerpo |
| Estructurales | Actina, tubulina, queratina | Construyen diferentes estructuras, como el citoesqueleto |
| Hormonas | Insulina, tiroxina | Coordinan la actividad de diferentes sistemas corporales |
| Defensa | Inmunoglobulinas | Protegen al cuerpo de patógenos extraños |
| Contráctil | Actina, miosina | Afectan a la contracción muscular | Almacenamiento | Proteínas de almacenamiento de legumbres, clara de huevo (albúmina) | Proporcionan alimento en el desarrollo temprano del embrión y la plántula |
Dos tipos especiales y comunes de proteínas son las enzimas y las hormonas. Las enzimas, que son producidas por las células vivas, son catalizadores en las reacciones bioquímicas (como la digestión) y suelen ser proteínas complejas o conjugadas. Cada enzima es específica para el sustrato (un reactivo que se une a una enzima) sobre el que actúa. La enzima puede ayudar en las reacciones de descomposición, reordenación o síntesis. Las enzimas que descomponen sus sustratos se denominan enzimas catabólicas, las que construyen moléculas más complejas a partir de sus sustratos se denominan enzimas anabólicas y las que afectan a la velocidad de reacción se denominan enzimas catalíticas. Cabe señalar que todas las enzimas aumentan la velocidad de reacción y, por tanto, se consideran catalizadores orgánicos. Un ejemplo de enzima es la amilasa salival, que hidroliza su sustrato, la amilosa, un componente del almidón.
Las hormonas son moléculas de señalización química, generalmente pequeñas proteínas o esteroides, secretadas por las células endocrinas que actúan para controlar o regular procesos fisiológicos específicos, incluyendo el crecimiento, el desarrollo, el metabolismo y la reproducción. Por ejemplo, la insulina es una hormona proteica que ayuda a regular el nivel de glucosa en sangre.
Las proteínas tienen diferentes formas y pesos moleculares; algunas proteínas tienen forma globular mientras que otras son de naturaleza fibrosa. Por ejemplo, la hemoglobina es una proteína globular, pero el colágeno, que se encuentra en nuestra piel, es una proteína fibrosa. La forma de las proteínas es fundamental para su función, y esta forma se mantiene gracias a muchos tipos diferentes de enlaces químicos. Los cambios de temperatura, el pH y la exposición a sustancias químicas pueden provocar cambios permanentes en la forma de la proteína, lo que lleva a la pérdida de su función, conocida como desnaturalización. Todas las proteínas están formadas por diferentes disposiciones de los mismos 20 tipos de aminoácidos.
En resumen: Función de las proteínas
Las proteínas son una clase de macromoléculas que realizan una diversa gama de funciones para la célula. Ayudan en el metabolismo proporcionando soporte estructural y actuando como enzimas, portadores u hormonas. Los bloques de construcción de las proteínas (monómeros) son los aminoácidos. Cada aminoácido tiene un carbono central que está unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R o cadena lateral. Existen 20 aminoácidos comunes, cada uno de los cuales difiere en el grupo R. Cada aminoácido está unido a sus vecinos por un enlace peptídico. Una cadena larga de aminoácidos se conoce como polipéptido.
Las proteínas se organizan en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y (opcional) cuaternario. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos. El plegado local del polipéptido para formar estructuras como la hélice α y la lámina β-plegada constituye la estructura secundaria. La estructura tridimensional global es la estructura terciaria. Cuando dos o más polipéptidos se combinan para formar la estructura proteica completa, la configuración se conoce como estructura cuaternaria de una proteína. La forma y la función de las proteínas están estrechamente vinculadas; cualquier cambio en la forma provocado por cambios en la temperatura o el pH puede conducir a la desnaturalización de la proteína y a la pérdida de su función.
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