Ce que vous apprendrez à faire : Décrire la structure et la fonction des protéines
Les protéines sont des polymères d’acides aminés. Chaque acide aminé contient un carbone central, un hydrogène, un groupe carboxyle, un groupe amino et un groupe R variable. Le groupe R précise à quelle classe d’acides aminés il appartient : chaînes latérales hydrophiles chargées électriquement, chaînes latérales polaires mais non chargées, chaînes latérales hydrophobes non polaires, et cas particuliers.
Les protéines ont différentes « couches » de structure : primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire.
Les protéines ont une variété de fonction dans les cellules. Les principales fonctions consistent à agir en tant qu’enzymes, récepteurs, molécules de transport, protéines régulatrices de l’expression des gènes, etc. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent une réaction chimique sans être altérés de façon permanente. Elles possèdent des » sites actifs » où se fixe le substrat/réactif, et elles peuvent être activées ou inhibées (inhibiteurs compétitifs et/ou non compétitifs).
Résultats d’apprentissage
- Identifier les parties constitutives des protéines
- Définir les différentes couches de la structure des protéines
- Identifier plusieurs fonctions majeures des protéines
Composants des protéines
Les protéines sont l’une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurelles, régulatrices, contractiles ou protectrices ; elles peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes ; elles peuvent aussi être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d’un système vivant peut contenir des milliers de protéines différentes, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Elles sont cependant toutes des polymères d’acides aminés, disposés selon une séquence linéaire.
Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents ; certaines protéines sont de forme globulaire alors que d’autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l’hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à leur fonction. Les changements de température, de pH et l’exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, ce qui entraîne une perte de fonction ou une dénaturation (dont nous parlerons plus en détail ultérieurement). Toutes les protéines sont constituées de différents arrangements des mêmes 20 types d’acides aminés.
Les acides aminés sont les monomères qui constituent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central lié à un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et un atome d’hydrogène. Chaque acide aminé possède également un autre atome ou groupe d’atomes variable lié à l’atome de carbone central, appelé groupe R. Le groupe R est la seule différence entre les acides aminés. Le groupe R est la seule différence de structure entre les 20 acides aminés ; sinon, les acides aminés sont identiques.
Figure 1. Les acides aminés sont constitués d’un carbone central lié à un groupe amino (-NH2), à un groupe carboxyle (-COOH) et à un atome d’hydrogène. La quatrième liaison du carbone central varie entre les différents acides aminés, comme on le voit dans ces exemples d’alanine, de valine, de lysine et d’acide aspartique.
La nature chimique du groupe R détermine la nature chimique de l’acide aminé au sein de sa protéine (c’est-à-dire s’il est acide, basique, polaire ou non polaire).
La séquence et le nombre d’acides aminés déterminent finalement la forme, la taille et la fonction d’une protéine. Chaque acide aminé est attaché à un autre acide aminé par une liaison covalente, appelée liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un second acide aminé se combinent, libérant une molécule d’eau. La liaison qui en résulte est la liaison peptidique.
Les produits formés par une telle liaison sont appelés polypeptides. Bien que les termes polypeptide et protéine soient parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d’acides aminés, tandis que le terme protéine est utilisé pour un ou plusieurs polypeptides qui se sont combinés ensemble, ont une forme distincte et ont une fonction unique.
La signification évolutive du cytochrome c
Le cytochrome c est un composant important de la chaîne de transport des électrons, une partie de la respiration cellulaire, et il se trouve normalement dans l’organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine possède un groupe prosthétique hème, et l’ion central de l’hème est alternativement réduit et oxydé pendant le transfert d’électrons. Comme le rôle de cette protéine essentielle dans la production d’énergie cellulaire est crucial, elle a très peu changé au cours de millions d’années. Le séquençage des protéines a montré qu’il existe une quantité considérable d’homologie de séquence d’acides aminés du cytochrome c, ou similarité, entre différentes espèces – en d’autres termes, la parenté évolutive peut être évaluée en mesurant les similitudes ou les différences entre les séquences d’ADN ou de protéines de diverses espèces.
Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes qui a été séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent à la même position dans tous les échantillons de cytochrome c, ce qui indique qu’il y a peut-être eu un ancêtre commun. En comparant les séquences de protéines de l’homme et du chimpanzé, aucune différence de séquence n’a été trouvée. Lorsque les séquences de l’homme et du singe rhésus ont été comparées, la seule différence trouvée concernait un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage humain à la levure montre une différence à la 44e position.
Structure des protéines
Comme nous l’avons vu précédemment, la forme d’une protéine est essentielle à sa fonction. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure des protéines : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire (figure 3).
La séquence unique et le nombre d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique constituent sa structure primaire. La séquence unique de chaque protéine est finalement déterminée par le gène qui code la protéine. Toute modification de la séquence du gène peut conduire à l’ajout d’un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique, entraînant une modification de la structure et de la fonction de la protéine. Dans le cas de l’anémie falciforme, la chaîne β de l’hémoglobine présente une seule substitution d’acide aminé, entraînant un changement à la fois dans la structure et la fonction de la protéine. Ce qui est le plus remarquable à considérer, c’est qu’une molécule d’hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta qui sont chacune constituées d’environ 150 acides aminés. La molécule compte donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d’hémoglobine normale et une molécule drépanocytaire – qui diminue considérablement l’espérance de vie – est un seul acide aminé sur les 600.
Figure 2. Dans ce frottis sanguin, visualisé à un grossissement de 535x à l’aide d’un microscope à champ clair, les cellules falciformes ont la forme d’un croissant, tandis que les cellules normales ont la forme d’un disque. (crédit : modification du travail d’Ed Uthman ; données de la barre d’échelle de Matt Russell)
En raison de ce changement d’un acide aminé dans la chaîne, les globules rouges normalement biconcaves, ou en forme de disque, prennent une forme de croissant ou de « faucille », qui obstrue les artères. Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves, tels que des essoufflements, des vertiges, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes atteintes de cette maladie.
Les schémas de repliement résultant des interactions entre les parties des acides aminés qui ne font pas partie du groupe R donnent naissance à la structure secondaire de la protéine. Les plus courantes sont les structures en hélice alpha (α) et en feuille plissée bêta (β). Ces deux structures sont maintenues en forme par des liaisons hydrogène. Dans l’hélice alpha, les liaisons se forment entre chaque quatrième acide aminé et provoquent une torsion de la chaîne d’acides aminés.
Dans le feuillet β-plissé, les « plis » sont formés par la liaison hydrogène entre les atomes du squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones, et s’étendent au-dessus et au-dessous des plis du plissé. Les segments plissés s’alignent parallèlement les uns aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre les mêmes paires d’atomes sur chacun des acides aminés alignés. Les structures en hélice α et en feuille plissée β se retrouvent dans de nombreuses protéines globulaires et fibreuses.
La structure tridimensionnelle unique d’un polypeptide est connue sous le nom de structure tertiaire. Cette structure est causée par des interactions chimiques entre divers acides aminés et régions du polypeptide. Ce sont principalement les interactions entre les groupes R qui créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d’une protéine. Il peut y avoir des liaisons ioniques formées entre les groupes R sur différents acides aminés, ou une liaison hydrogène au-delà de celle impliquée dans la structure secondaire. Lors du repliement des protéines, les groupes R hydrophobes des acides aminés non polaires se trouvent à l’intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l’extérieur. Les premiers types d’interactions sont également appelés interactions hydrophobes.
Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l’interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. Les interactions faibles entre les sous-unités contribuent à stabiliser la structure globale. Par exemple, l’hémoglobine est une combinaison de quatre sous-unités polypeptidiques.
Chaque protéine possède une séquence et une forme uniques maintenues ensemble par des interactions chimiques. Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou à une exposition à des produits chimiques, la structure de la protéine peut changer, perdant sa forme dans ce qu’on appelle la dénaturation, comme nous l’avons vu précédemment. La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire est préservée si l’agent dénaturant est retiré, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, ce qui entraîne une perte de fonction. Un exemple de dénaturation des protéines peut être observé lorsqu’un œuf est frit ou bouilli. La protéine albumine contenue dans le blanc d’œuf liquide est dénaturée lorsqu’elle est placée dans une poêle chaude, passant d’une substance claire à une substance blanche opaque. Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à haute température ; par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines adaptées pour fonctionner à ces températures.
Les quatre niveaux de structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) sont illustrés dans la figure 3.
Figure 3. Les quatre niveaux de structure des protéines peuvent être observés dans ces illustrations. (crédit : modification des travaux du National Human Genome Research Institute)
Fonction des protéines
Les principaux types et fonctions des protéines sont énumérés dans le tableau 1.
| Tableau 1. Types de protéines et fonctions | ||
|---|---|---|
| Exemples | Fonctions | |
| Enzymes digestives | Amylase, lipase, pepsine, trypsine | Aide à la digestion des aliments en catabolisant les nutriments en unités monomériques | Transport | Hémoglobine, albumine | Transport de substances dans le sang ou la lymphe à travers le corps |
| Structurelles | Actine, tubuline, kératine | Construisent différentes structures, comme le cytosquelette |
| Hormones | Insuline, thyroxine | Coordonner l’activité de différents systèmes de l’organisme |
| Défense | Immunoglobulines | Protéger l’organisme contre les agents pathogènes étrangers | Contractile | Actine, myosine | Effet de la contraction musculaire | Stockage | Protéines de stockage du légume, blanc d’œuf (albumine) | Fournir de la nourriture au début du développement de l’embryon et de la plantule |
Deux types particuliers et communs de protéines sont les enzymes et les hormones. Les enzymes, qui sont produites par les cellules vivantes, sont des catalyseurs dans les réactions biochimiques (comme la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. Chaque enzyme est spécifique du substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. L’enzyme peut contribuer aux réactions de dégradation, de réarrangement ou de synthèse. Les enzymes qui dégradent leurs substrats sont appelées enzymes cataboliques, les enzymes qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont appelées enzymes anaboliques, et les enzymes qui affectent la vitesse de la réaction sont appelées enzymes catalytiques. Il convient de noter que toutes les enzymes augmentent la vitesse de réaction et sont donc considérées comme des catalyseurs organiques. Un exemple d’enzyme est l’amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l’amylose, un composant de l’amidon.
Les hormones sont des molécules de signalisation chimique, généralement de petites protéines ou des stéroïdes, sécrétées par des cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, notamment la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. Par exemple, l’insuline est une hormone protéique qui contribue à réguler le taux de glucose dans le sang.
Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents ; certaines protéines sont de forme globulaire alors que d’autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l’hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à leur fonction, et cette forme est maintenue par de nombreux types différents de liaisons chimiques. Les changements de température, de pH et l’exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction, appelée dénaturation. Toutes les protéines sont constituées de différents arrangements des mêmes 20 types d’acides aminés.
En résumé : Fonction des protéines
Les protéines sont une classe de macromolécules qui remplissent une gamme variée de fonctions pour la cellule. Elles participent au métabolisme en fournissant un support structurel et en agissant comme enzymes, transporteurs ou hormones. Les éléments constitutifs des protéines (monomères) sont les acides aminés. Chaque acide aminé possède un carbone central qui est lié à un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et un groupe R ou une chaîne latérale. Il existe 20 acides aminés courants, dont chacun diffère par son groupe R. Chaque acide aminé est lié à ses voisins par une chaîne latérale. Chaque acide aminé est relié à ses voisins par une liaison peptidique. Une longue chaîne d’acides aminés est appelée polypeptide.
Les protéines sont organisées à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et (facultatif) quaternaire. La structure primaire est la séquence unique d’acides aminés. Le repliement local du polypeptide pour former des structures telles que l’hélice α et le feuillet β-plissé constitue la structure secondaire. La structure tridimensionnelle globale est la structure tertiaire. Lorsque deux polypeptides ou plus se combinent pour former la structure protéique complète, la configuration est connue sous le nom de structure quaternaire d’une protéine. La forme et la fonction des protéines sont intimement liées ; toute modification de la forme causée par des changements de température ou de pH peut entraîner une dénaturation des protéines et une perte de fonction.
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